Proteínas: Concepto, tipos y función en el cuerpo

Las proteínas son grandes moléculas compuestas por bloques fundamentales conocidos como aminoácidos. Su estructura siempre incluye carbono, oxígeno, nitrógeno, hidrógeno y, en ocasiones, azufre. Son biomoléculas altamente variadas y cruciales para la existencia. Muchas proteínas realizan múltiples roles en los organismos.

Introducción

Las proteínas (del griego antiguo: πρωτεῖος [prōteîos] ‘fundamental, principal’) o prótidos son grandes moléculas compuestas por cadenas lineales de aminoácidos. La secuencia de aminoácidos en una proteína está determinada por el orden de nucleótidos en el gen correspondiente, conocido como gen estructural. Esta información genética establece qué proteínas están presentes en una célula, un tejido o un organismo.

La formación de proteínas ocurre mediante la traducción ribosomal, un proceso en el que los ribosomas sintetizan proteínas guiados por la información contenida en una molécula de ARN mensajero (ARNm) que sirve como plantilla.

Algunas proteínas están formadas por una única cadena polipeptídica, denominadas proteínas monoméricas. En contraste, las proteínas oligoméricas constan de varias cadenas, que pueden ser copias de la misma cadena o distintas, y cada una se denomina subunidad. Las proteínas oligoméricas tienen una estructura cuaternaria. La mioglobina es un ejemplo de una proteína monomérica, mientras que la hemoglobina es una proteína oligomérica.

Además, las proteínas a menudo requieren la presencia de moléculas orgánicas adicionales o iones para funcionar completamente, como sucede con muchas enzimas. Estos componentes no proteicos que se unen fuertemente a la proteína se conocen como grupos prostéticos. Los iones unidos a las proteínas se llaman cofactores.

Las proteínas son polímeros compuestos por tres unidades estructurales llamadas aminoácidos. Son esenciales para la vida debido a sus diversas funciones: su función plástica, al constituir aproximadamente el 80% del protoplasma deshidratado en las células; su papel en la regulación biológica, como componentes de las enzimas; y su función defensiva, al formar parte de los anticuerpos. Por estas razones, el crecimiento, la reparación y el mantenimiento del organismo dependen de las proteínas, que constituyen alrededor del 50% del peso seco de los tejidos.

Se pueden clasificar de acuerdo con distintos criterios, tales como forma, localización, función, composición o elementos estructurales, aunque aún no existe un sistema de clasificación universalmente aceptado.

La localización y el momento en que las proteínas están presentes en el organismo están regulados por la expresión genética y pueden ser influenciados por señales externas. El conjunto de todas las proteínas presentes en una situación específica se conoce como proteoma.

Algunos organismos producen biomoléculas basadas en aminoácidos cuya síntesis no depende de los ribosomas, como ciertos péptidos antimicrobianos no ribosomales, péptidos que entrelazan polisacáridos en la peptidoglicana (pared celular bacteriana), y toxinas producidas por diversos organismos, como las microcistinas.

Las proteínas muestran una diversidad notable: se encuentran en enzimas, hormonas, proteínas de almacenamiento como las de los huevos y semillas, proteínas de transporte como la hemoglobina, proteínas contráctiles como las musculares, inmunoglobulinas (anticuerpos), proteínas de membranas, entre otras. Aunque sus funciones son increíblemente variadas, todas las proteínas comparten una estructura básica similar, ya que son polímeros de aminoácidos dispuestos en secuencias lineales.

Tipos de proteínas

Las proteínas compuestas contienen diversas sustancias en sus aminoácidos. Son esenciales para el organismo porque están involucradas en todos los procesos vitales. Se pueden clasificar en función de:

Composición química:

• Proteínas simples: También conocidas como holoproteínas, están formadas únicamente por aminoácidos o sus derivados.
• Proteínas conjugadas: Conocidas como heteroproteínas, además de aminoácidos, incluyen otras sustancias como metales o iones en su estructura.

Forma tridimensional:

• Proteínas fibrosas: Tienen una estructura alargada en forma de fibras y suelen ser insolubles en agua.
• Proteínas globulares: Presentan una estructura enrollada y compacta, con una forma casi esférica, y suelen ser solubles en agua.

¿Para qué sirven las proteínas?

Las proteínas desempeñan funciones esenciales para la vida celular y algunas tienen múltiples roles. A continuación se detallan sus principales funciones:

• Catálisis: Las enzimas proteicas aceleran reacciones químicas de manera eficiente, lo cual es vital para el organismo. Por ejemplo, la pepsina, que se encuentra en el sistema digestivo, descompone los alimentos durante la digestión.
• Regulación: Las hormonas proteicas, como la insulina, son fundamentales para mantener el equilibrio interno del cuerpo (homeostasis) regulando niveles de glucosa en la sangre.
• Estructural: Muchas proteínas contribuyen a la forma y el soporte de células y tejidos. Forman estructuras como cables o rieles que guían el movimiento celular, como la tubulina en el citoesqueleto. Otras proporcionan resistencia y elasticidad a los tejidos, como la colágena en la matriz extracelular del tejido conectivo.
• Defensa: Estas proteínas protegen al organismo de amenazas externas. Las inmunoglobulinas (anticuerpos) defienden contra cuerpos extraños, mientras que la queratina protege la piel, y el fibrinógeno y la protrombina participan en la formación de coágulos sanguíneos.
• Transporte: Las proteínas de transporte mueven sustancias dentro del organismo. La hemoglobina, por ejemplo, transporta oxígeno en la sangre. Otros tipos permiten el paso de solutos a través de las membranas celulares, como los translocadores, permeasas, canales iónicos y poros membranales.
• Receptoras: Localizadas en la membrana celular, estas proteínas reciben señales para que la célula realice funciones específicas. Un ejemplo es el receptor de acetilcolina, que recibe señales para la contracción muscular.
• Motoras: Actúan como motores a escala nanométrica para mover componentes celulares. En las fibras musculares, la actina y la miosina trabajan juntas para la contracción muscular.
• Reserva y almacenamiento: Estas proteínas sirven como reservas de carbono y energía. Ejemplos incluyen la ovoalbúmina en el huevo y la caseína en la leche, además de la ferritina, que almacena hierro.

Las proteínas están involucradas en casi todos los procesos biológicos y también colaboran en el mantenimiento del pH celular actuando como tampones químicos.

Niveles estructurales de las proteínas

La estructura de una proteína se organiza en varios niveles, cada uno reflejando diferentes aspectos de su composición y disposición:

• Estructura primaria: Se refiere a la secuencia lineal de aminoácidos en una proteína, especificando el tipo de aminoácidos y el orden en que están enlazados.
• Estructura secundaria: Describe cómo se organizan localmente los segmentos de la cadena polipeptídica. Los principales tipos son la hélice alfa, que tiene una estructura en espiral, y la hoja beta plegada, que presenta una forma estirada y plegada similar a un acordeón. Estas estructuras se estabilizan principalmente mediante enlaces de hidrógeno.
• Estructura terciaria: Se refiere a la disposición tridimensional de la estructura secundaria, permitiendo que la proteína adopte formas globulares o fibrosas. Esta estructura se estabiliza por interacciones de Van der Waals, puentes disulfuro entre aminoácidos que contienen azufre, fuerzas hidrófobas y la interacción entre los grupos laterales de los aminoácidos.
• Estructura cuaternaria: Se forma cuando varias cadenas polipeptídicas se ensamblan, constituyendo una proteína con múltiples subunidades. Estas proteínas, conocidas como proteínas oligoméricas, no son las más comunes. La estructura cuaternaria se estabiliza por las mismas interacciones que la estructura terciaria.

Cuando las proteínas se exponen a condiciones extremas, como altas temperaturas, cambios drásticos en el pH, o ciertos solventes orgánicos, pueden desnaturalizarse. La desnaturalización implica la pérdida de las estructuras secundaria, terciaria y cuaternaria, dejando la cadena polipeptídica sin una estructura tridimensional definida, reduciéndose a su estructura primaria. Si la proteína puede recuperar su conformación original y reorganizar sus estructuras, se dice que se ha renaturalizado.

Clasificación

La clasificación de las proteínas puede realizarse según diversos criterios, y no existe un sistema universalmente aceptado. Aquí se presentan algunas de las clasificaciones más comunes:

Según su forma:

• Fibrosas: Estas proteínas tienen largas cadenas polipeptídicas y una estructura secundaria dominante, ya sea en forma de hélice alfa o hoja beta. Generalmente tienen secuencias repetitivas de residuos y desempeñan funciones estructurales. Se asocian en paralelo y sus cadenas pueden estar entrecruzadas por enlaces covalentes (como disulfuro). Son insolubles en agua y soluciones acuosas. Ejemplos incluyen la queratina, el colágeno y la fibrina.
• Globulares: Estas proteínas se pliegan en una forma compacta o esférica, con grupos hidrófobos orientados hacia el interior y grupos hidrófilos hacia el exterior, lo que les permite disolverse en solventes polares como el agua. Presentan diversos elementos de estructura secundaria en una sola cadena polipeptídica (hélices alfa, hojas beta, giros, y regiones desordenadas). La mayoría de las enzimas, anticuerpos, algunas hormonas y proteínas de transporte son globulares.
• Mixtas: Estas proteínas combinan una parte fibrilar (generalmente en el centro) con una parte globular (en los extremos).

Según su solubilidad:

• Proteínas globulares: Como se mencionó anteriormente, estas son solubles en disolventes polares.
• Proteínas fibrosas: Generalmente insolubles en agua.
• Proteínas integrales de membrana (o transmembranales): Contienen secuencias de residuos hidrofóbicos que adoptan conformaciones de hélice alfa o hebras beta adecuadas para la parte hidrofóbica de las membranas celulares. Tienen mecanismos de plegamiento distintos a las proteínas citoplasmáticas.
• Proteínas intrínsecamente desordenadas: Estas proteínas tienen una estructura flexible que cambia según sus interacciones con disolventes o ligandos. A menudo tienen una alta proporción de residuos cargados (como lisina, arginina, glutamato, aspartato e histidina) y se encuentran más frecuentemente en células eucariotas que en procariotas. Algunas proteínas tienen dominios desordenados (como p53), mientras que otras carecen completamente de una estructura rígida (como las proteínas ribosomales o del spliceosoma).

Según su composición química:

• Proteínas simples (o holoproteínas): Se componen únicamente de aminoácidos. Al hidrólisis, solo producen aminoácidos. Ejemplos incluyen la insulina, el colágeno y las albúminas.
• Proteínas conjugadas (o heteroproteínas): Contienen cadenas polipeptídicas y un grupo prostético no aminoacídico. Los grupos prostéticos pueden ser ácidos nucleicos, lípidos, azúcares o iones inorgánicos. Se dividen en:
  • Nucleoproteínas: Su grupo prostético son los ácidos nucleicos.
  • Lipoproteínas: Contienen lípidos, como fosfolípidos, colesterol y triglicéridos.
  • Metaloproteínas: Su grupo prostético incluye metales.
  • Cromoproteínas: Tienen un grupo cromóforo (sustancia coloreada que contiene un metal).
  • Glucoproteínas: Su grupo prostético está formado por carbohidratos.
  • Fosfoproteínas: Están conjugadas con un radical que contiene fosfato, distinto de ácidos nucleicos o fosfolípidos.